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상온 인광(room temperature phosphorescence; RTP)은 용액 상태에서 열 에너지에 의한 진동과 산소 소광에 의해 인광이 아닌 비방사 붕괴(nonradiative energy relaxation)로 소멸되기 때문에 이를 극복하려는 시도가 이뤄지고 있다. 본 연구에서는 상온에서 수 초 동안 인광 방출이 지속되는 이소플탈산(iIsophthalic acid; IPA)과 뉴클레오린(nucleolin) 단백질을 특이적으로 인식할 수 있으며 G-quadruplex 구조체를 형성하는 앱타머(aptamer)를 이용하여 유기 상온 인광 합성물을 제작하였다. 100 nM 농도의 뉴클레오린이 용액상에서 IPA-앱타머 어셈블리에 노출되었을 때 노출되기 전에 비해서 IPA의 인광 강도가 1.25배 증가하였다. 고체 IPA 앱타머 펠릿(pellet)은, 200nM 농도의 뉴클레오린 단백질이 IPA-앱타머 어셈블리에 노출되었을 때 평균 인광 수명이 798ms에서 923ms로 약 120 ms증가하였다. 본 연구 결과는 인광체 IPA와 앱타머를 융합하여 용액 상태와 고체 상태 모두에서 RTP의 변화를 통해 단백질을 인식할 수 있음을 보였다. 더 나아가 우리는 초 단위의 상온 인광 특성을 가지는 물질을 이용해 세포 또는 조직에서 나오는 자가형광(autofluorescence)을 우회하여 높은 신호대잡음비 (signal to noise; S/N)를 가지는 이미지를 구현하였다.

1. Introduction	1
1.1. Introduction 	1
1.2. Pure Organic Phosphorescent Material: IPA	2
1.3. DNA Aptamer & Nucleolin Protein	3
1.4. Autofluorescence	4
1.5. Objective	4

2. Experimental Section	6
2.1 Materials	6
2.2. Fabrication of Aptamer-IPA Hybrid Assembly	7
2.2.1. Formation of 3D G-quadruplex Aptamer Structure	·7
2.2.2. IPA-Aptamer Hybrid Assembly	9
2.3. Recognition of Proteins with IPA-Aptamer Hybrid Assembly 	11
2.4. Measurements	12
3. Results and Discussion 	    13
3.1. Analysis of IPA-Aptamer Hybrid Assembly	13
3.1.1. Morphological Analysis of IPA-Aptamer Microparticles 	13
3.1.2. Photoluminescence Analysis of IPA-Aptamer Microparticles 	16
3.1.3. X-ray Diffractometer Analysis of IPA Particles	18
3.2. Specific Recognition of Nucleolin Protein by IPA-Aptamer Particles 	20
3.2.1. Confocal Laser Scanning Microscope Analysis of IPA-Aptamer Particles·	20
3.2.2. Phosphorescence Intensity Analysis of IPA-Aptamer with Proteins	22
3.3. Phosphorescence Lifetime Properties of IPA-Aptamer Pellets 	25
3.3.1. Electron Multiplying CCD Analysis of IPA-Aptamer Pellet 	25
3.3.2. Photoluminescence Lifetime Analysis of IPA-Aptamer Pellets 	28
3.4. Autofluorescence bypassing through IPA Powder 	30

4. Conclusions 	33
REFERENCES	34